
❄️Lyofiliserat pulver (ej rekonstituerat)
Storlek:
Totalt: 490.27 SEK
Rabatt per Kvantitet
| Kvantitet | Rabatt | Pris per Enhet |
|---|---|---|
| 5 - 10 | 10% | 441.24 SEK |
| 11 - 20 | 15% | 416.73 SEK |
| 21+ | 20% | 392.21 SEK |
Grundlig oberoende testning
Varje batch av våra forskningskemikalier och peptider genomgår oberoende tredjepartslabbtestning för renhet och identitet.
Totalt: 490.27 SEK
HCG-peptid är en syntetisk analog till humant koriongonadotropin (HCG), ett naturligt förekommande glykoproteinhormon bestående av två icke-kovalent associerade subenheter: en delad alfa-subenhet och en hormonspecifik beta-subenhet. HCG:s komplexa struktur gör det till ett viktigt forskningsobjekt inom reproduktiv endokrinologi, glykoproteinhormonbiologi, LHCGR-receptorfarmakologi, signaltransduktion och analytisk karakterisering av proteinhormoner.
Syntetiska forskningsmaterial av HCG kan skilja sig mellan olika leverantörer på grund av skillnader i glykosyleringsprofil och andra fysikalisk-kemiska egenskaper. Forskare bör därför granska analysresultaten för varje materialbatch för att säkerställa enhetlighet. När du köper HCG-peptid från Crystal Peptides Europe får du en produkt av forskningskvalitet, syntetiserad enligt strikta tillverkningsstandarder och oberoende testad av tredjepartslaboratorier avseende identitet, renhet, sterilitet och andra kvalitetsparametrar.
Denna produkt säljs endast för forskningsändamål och är inte avsedd för användning på människor eller djur. Säker och diskret leverans tillgänglig i hela Europa.
HCG 5000 IE levereras som ett frystorkat pulver i en förseglad glasflaska, vanligtvis med ett utseende från vitt till benvitt.
Ett analyscertifikat (CoA) finns tillgängligt för varje produktbatch efter testning av oberoende laboratorier. Beroende på laboratoriet och den testade produkten kan CoA innehålla analysresultat såsom:
Eftersom HCG är ett glykosylerat heterodimert proteinhormon kan den analytiska karakteriseringen vara mer komplex än för ett konventionellt syntetiskt peptid. Det batchspecifika CoA:t bör därför användas som den avgörande källan för analysresultat och specifikationer för den levererade HCG-batchen. Testparametrarna kan variera beroende på produkten och det oberoende laboratorium som utför analysen.
Observera att rekonstitutionslösning inte ingår i produkten, men du kan beställa BAC-vatten separat direkt här i vår webbutik.
Specifikation | HCG |
Produktnamn | Humant koriongonadotropin (HCG) |
Alternativa namn | hCG; koriongonadotropin; choriogonadotropin |
Molekyltyp | Glykoproteinhormon |
Molekylstruktur | Heterodimert glykoprotein bestående av icke-kovalent associerade alfa- och beta-subenheter |
Alfa-subenhet | 92 aminosyror; delad med LH, FSH och TSH |
Beta-subenhet | 145 aminosyror; hormonspecifik |
Glykosylering | Kraftigt glykosylerad |
Primär receptor | Luteiniserande hormon/choriogonadotropinreceptor (LHCGR) |
Tillgängliga mängder | 5000 IE |
Enhet | Internationella enheter (IE), som representerar biologisk aktivitet snarare än massa |
Molekylformel | Ej tilldelad som en enda definitiv formel för intakt HCG |
Molekylmassa | Cirka 36 700 Da; beroende av preparat |
CAS-nummer | 9002-61-3 |
Utseende | Vitt till benvitt frystorkat pulver |
Renhet & identitet | Se det batchspecifika analyscertifikatet |
Avsedd användning | Endast för laboratorieforskning; inte för användning på människor eller djur |
Obs: HCG är en glykosylerad heterodimer och inte ett enkelkedjigt peptid med en fast molekylformel. Dess molekylära egenskaper kan variera beroende på det specifika preparatet, inklusive ursprung och glykosyleringsprofil. Den tillämpliga batchdokumentationen bör därför användas för definitiv information om det levererade materialet.
Syntetiskt humant koriongonadotropin (hCG) är en forskningsform av det naturligt förekommande glykoproteinhormonet som tillhör samma bredare familj som luteiniserande hormon (LH), follikelstimulerande hormon (FSH) och tyreoideastimulerande hormon (TSH) [1]. Det intakta hormonet består av två icke-kovalent associerade subenheter: en gemensam alfa-subenhet och en hormonspecifik beta-subenhet. Båda subenheterna bär kolhydratgrupper, vilket gör glykosyleringsmönstret till en viktig del av hCG:s molekylära egenskaper.
hCG:s biologiska aktivitet medieras främst via luteiniserande hormon/choriogonadotropinreceptorn (LHCGR), en G-proteinkopplad receptor som uttrycks i reproduktiva vävnader och andra experimentella system. Även om hCG och LH verkar genom samma receptor skiljer sig deras molekylära strukturer och glykosyleringsmönster åt, och forskning har visat skillnader i deras receptorsignaleringsprofiler.
LHCGR har en stor extracellulär domän som känner igen glykoproteinhormonet innan receptoraktivering överförs genom receptorns transmembrana del. Strukturstudier indikerar att interaktioner mellan hCG och den extracellulära receptordomänen inducerar konformationsförändringar som kommuniceras till den intracellulära delen av GPCR:n. [2]
Denna receptorarkitektur är viktig för att förstå varför kolhydratstrukturerna och den tredimensionella organisationen hos hCG spelar roll utöver dess aminosyrasekvens. Det intakta glykoproteinet tillhandahåller den strukturella information som krävs för högaffinitetsbindning till receptorn och signalgenerering.
Den bäst karakteriserade LHCGR-signaleringsvägen involverar Gs-medierad aktivering av adenylylcyklas, vilket resulterar i ökat intracellulärt cykliskt AMP (cAMP). cAMP kan därefter aktivera proteinkinas A (PKA) och andra nedströms effektorer.
Forskning har etablerat cAMP/PKA-signalering som en viktig komponent i hCG-svar, särskilt i studier av steroidogen signalering. LHCGR-signalering är dock inte begränsad till denna väg. [3]
LHCGR kan interagera med flera klasser av intracellulära signalproteiner. Beroende på celltyp, receptormiljö och experimentella förhållanden kan gonadotropinbindning engagera Gq/11-medierad fosfolipas C-signalering, Gi-associerade vägar och β-arrestinberoende signalering. [2]
Dessa vägar kan påverka intracellulärt kalcium, proteinkinas C (PKC), ERK/MAPK-signalering, receptorinternalisering och andra cellulära svar. Modern forskning betraktar därför LHCGR-signalering som ett nätverk av sammankopplade vägar snarare än ett enda linjärt cAMP-svar.
HCG och LH delar LHCGR som sin huvudreceptor, men de är inte molekylärt identiska. Deras beta-subenheter utvecklades separat hos primater, och skillnader i struktur och glykosylering bidrar till distinkta receptorinteraktioner och profiler av intracellulär signalering.
Jämförande studier har rapporterat skillnader i den relativa aktiveringen av cAMP/PKA, ERK1/2, AKT och andra vägar av hCG och LH. Detta gör de två hormonerna till värdefulla jämförelseverktyg för att undersöka glykoproteinhormonstruktur, receptoraktivering, ligandselektivitet och partisk signalering.
HCG och liknande biologiska forskningsmaterial beskrivs vanligtvis i internationella enheter (IE) snarare än enbart utifrån proteinmassa. Du kan köpa HCG-peptid från Crystal Peptides i format om 5 000 IE och 10 000 IE, där IE-beteckningen avser materialets tilldelade biologiska aktivitet.
Den internationella enheten är ett standardiserat mått som används för ämnen vars biologiska aktivitet inte kan beskrivas tillräckligt enbart utifrån massa, och det används vanligtvis för biologiska medel som vacciner och läkemedel (t.ex. penicillin, vitaminer osv.). I praktiska termer kan IE-värdet betraktas som ett mått på materialets standardiserade biologiska aktivitet eller potens.
Humant koriongonadotropin har en omfattande forskningshistoria som omfattar reproduktiv endokrinologi, glykoproteinhormonbiologi, receptorfarmakologi och analytisk vetenskap. Eftersom hCG interagerar med samma primära receptor som luteiniserande hormon (LH) men har distinkta strukturella och glykosyleringsegenskaper, erbjuder det en användbar modell för att undersöka hur glykoproteinstruktur påverkar receptoraktivering och cellulär signalering.
HCG studeras omfattande inom reproduktiv endokrinologi på grund av dess interaktion med luteiniserande hormon/choriogonadotropinreceptorn (LHCGR). Forskningen undersöker hCG-LHCGR-signalering i reproduktiva vävnader och använder hormonet för att undersöka gonadotropinreceptorns biologi, steroidogen signalering och cellulära svar på receptoraktivering. [4]
Jämförande studier med LH är särskilt relevanta eftersom båda hormonerna aktiverar LHCGR men har distinkta molekylära strukturer och glykosyleringsmönster.
HCG är en viktig ligand för att studera strukturen och funktionen hos LHCGR, en G-proteinkopplad receptor med en stor extracellulär hormonbindande domän. Strukturstudier har använt hCG-LHCGR-komplex för att undersöka hur bindning vid den extracellulära domänen ger upphov till konformationsförändringar som aktiverar receptorn och främjar interaktion med intracellulära G-proteiner. [2]
Forskningen undersöker även de olika signaleringsvägar som kan rekryteras efter LHCGR-aktivering. Dessa inkluderar Gs/cAMP-signalering, Gq/11-beroende fosfolipasvägar, Gi-associerad signalering och β-arrestinvägar, där varje vägs relativa bidrag beror på det experimentella systemet.
hCG-LHCGR-signalering studeras i cellulära system där forskare undersöker förändringar i intracellulärt cAMP, proteinkinasaktivitet, kalciumsignalering, MAPK-vägar och andra nedströms svar.
Detta gör hCG användbart för att studera hur aktivering av en glykoproteinhormonreceptor omsätts i cellulära svar, inklusive signalering associerad med steroidogena vävnader. Det exakta svaret kan variera med receptoruttryck, celltyp och experimentella förhållanden. [4]
En av de mest utmärkande aspekterna av hCG-forskning är dess glykosylering. Det intakta hormonet innehåller flera glykosyleringsställen, vilket ger upphov till en population av molekylära isoformer snarare än en enda enhetlig molekylär art. Analytiska studier har använt vätskekromatografi och högupplöst masspektrometri för att karakterisera hCG på intakt-proteinnivå och undersöka dess olika glykoformer. [5]
Forskare har även undersökt hur skillnader i glykosylering påverkar receptorbindning, biologisk aktivitet och analytisk detektion av olika hCG-former. Hyperglykosylerat hCG, till exempel, har studerats som en distinkt molekylär form med mätbara skillnader i LHCGR-aktivering jämfört med referens-hCG-preparat.
HCG och LH utgör ett särskilt användbart jämförelsesystem eftersom båda verkar via LHCGR men har utvecklat distinkta beta-subenheter. Forskningen har undersökt hur skillnader i deras molekylära struktur och glykosylering påverkar receptorinteraktion och nedströms signalering. [1]
Jämförande hCG/LH-forskning kan därför användas för att undersöka ligandselektivitet, receptoraktivering, partisk signalering och struktur-funktionsförhållanden i glykoproteinhormoner.
HCG används också i stor utsträckning i forskning som involverar immunoanalyser, referenspreparat och analytisk karakterisering. Flera hCG-former kan uppstå till följd av glykosylering, peptidklyvning och metabolisk bearbetning, vilket skapar utmaningar för selektiv detektion och kvantifiering av specifika molekylära arter.
Forskare har därför utvecklat analytiska metoder som kan skilja mellan intakt hCG, hCG-isoformer och relaterade fragment. Dessa metoder inkluderar immunometriska analyser, vätskekromatografi och masspektrometri, vilket ger användbara modeller för att studera karakteriseringen av komplexa glykoproteinhormoner. [6]
HCG tillhör en distinkt familj av heterodimera glykoproteinhormoner som även inkluderar luteiniserande hormon (LH), follikelstimulerande hormon (FSH) och tyreoideastimulerande hormon (TSH). Dessa hormoner delar en gemensam alfa-subenhet men har olika hormonspecifika beta-subenheter, vilket bidrar till deras receptorinteraktioner och signaleringsegenskaper.
Denna jämförelse är användbar för att förstå HCG:s molekylärbiologi och receptorfarmakologi, snarare än att behandla dessa hormoner som utbytbara forskningsmaterial.
Egenskap | HCG | LH | FSH | TSH |
Molekyltyp | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon | Glykoproteinhormon |
Subenhetsstruktur | Gemensam α + HCG-specifik β | Gemensam α + LH-specifik β | Gemensam α + FSH-specifik β | Gemensam α + TSH-specifik β |
Primär receptor | LHCGR | LHCGR | FSHR | TSHR |
Huvudsaklig forskningskontext | Reproduktiv endokrinologi och LHCGR-farmakologi | Gonadotropin- och LHCGR-signalering | FSH-receptor och reproduktiv biologi | TSH-receptor och tyreoideasignalering |
Delad α-subenhet | Ja | Ja | Ja | Ja |
Hormonspecifik β-subenhet | Ja | Ja | Ja | Ja |
Kisspeptin-10 erbjuder en intressant jämförelse med HCG eftersom båda studeras inom reproduktiv och neuroendokrin forskning, men verkar vid mycket olika punkter i den endokrina signaleringen. HCG är ett glykoproteinhormon som primärt aktiverar LHCGR, medan Kisspeptin-10 är ett syntetiskt dekapeptid härlett från KISS1-prekursorn och studeras som en ligand till KISS1R/GPR54-receptorn.
Att jämföra de två kan därför hjälpa forskare att skilja nedströms gonadotropinreceptorsignalering från uppäströms neuroendokrin reglering, samtidigt som det illustrerar de betydande strukturella skillnaderna mellan ett glykosylerat heterodimert hormon och ett kort syntetiskt peptid.
Oxytocin erbjuder en användbar strukturell jämförelse med hCG eftersom, trots att båda är endokrina signalmolekyler, de har fundamentalt olika molekylära arkitekturer. HCG är ett kraftigt glykosylerat heterodimert proteinhormon bestående av alfa- och beta-subenheter, medan oxytocin är ett cykliskt nonapeptid sammanlänkat med disulfidbryggor som verkar primärt via OXTR-receptorn. Att jämföra dessa material kan hjälpa forskare att skilja glykoproteinhormonbiologi från GPCR-signalering hos små peptider, inklusive skillnader i molekylär struktur, receptorigenkänning, analytisk karakterisering och nedströms cellulär signalering.
HCG levereras som ett frystorkat glykoproteinhormon i en förseglad flaska. Eftersom hCG är ett komplext, glykosylerat protein är korrekt förvaring och hantering viktigt för att bibehålla materialets strukturella och analytiska egenskaper.
Observera att hCG-preparat kan innehålla flera molekylära former och glykoformer, vilket gör bevarandet av det ursprungliga materialet viktigt när forskningen beror på strukturell eller analytisk karakterisering.
När du köper HCG från Crystal Peptides i Europa hittar du all relevant information om forskningssubstansen i den medföljande dokumentationen (CoA) som vägleder dig i din forskning.
Ett analyscertifikat (COA) är särskilt viktigt för HCG eftersom materialet är ett komplext glykoprotein och inte ett enda, strukturellt enhetligt peptid. En meningsfull kvalitetsbedömning bör beakta preparatets identitet och sammansättning, dess rapporterade aktivitet och de analytiska metoder som används för att karakterisera det.
Vid granskning av dokumentation för ett HCG-forskningsmaterial bör forskare beakta flera distinkta parametrar:
Avancerad karakterisering av HCG kan involvera tekniker såsom vätskekromatografi, högupplöst masspektrometri, peptidkartläggning, glykananalys och elektroforetiska metoder. Dessa metoder kan ge information som ett konventionellt renhetstest ensamt inte kan fastställa.
Humant koriongonadotropin (HCG eller hCG) är ett naturligt förekommande glykoproteinhormon bestående av två icke-kovalent associerade subenheter: en gemensam alfa-subenhet och en hormonspecifik beta-subenhet. Forskning om HCG omfattar reproduktiv endokrinologi, glykoproteinhormonbiologi, LHCGR-receptorfarmakologi och signaltransduktion.
HCG, eller humant koriongonadotropin, är ett glykosylerat heterodimert proteinhormon bestående av alfa- och beta-subenheter. Termen "HCG-peptid" används ibland kommersiellt för att beskriva HCG som ett forskningspeptid, men den avser inte en separat form av hormonet. Vetenskapligt beskrivs HCG mer korrekt som ett glykoproteinhormon snarare än som ett konventionellt syntetiskt peptid.
HCG studeras inom reproduktiv endokrinologi, LHCGR-receptorfarmakologi, steroidogen signalering, glykoproteinhormonbiologi och analytisk karakterisering. Forskningen undersöker även HCG:s struktur, glykosylering, receptorinteraktioner och skillnader mellan HCG och relaterade hormoner som LH.
HCG producerar sina biologiska effekter främst genom att binda till luteiniserande hormon/choriogonadotropinreceptorn (LHCGR), en G-proteinkopplad receptor. Aktivering av LHCGR kan stimulera cAMP/PKA-signalering samt andra intracellulära vägar, där det resulterande svaret beror på receptormiljön och det experimentella systemet.
HCG aktiverar primärt LHCGR, som också är huvudreceptorn för luteiniserande hormon (LH). Forskning har visat att LHCGR kan engagera flera intracellulära signaleringsvägar efter hormonbindning, vilket gör HCG användbart för att studera gonadotropinreceptorns farmakologi.
HCG och LH är nära besäktade glykoproteinhormoner som båda primärt interagerar med LHCGR. De delar en gemensam alfa-subenhet men har distinkta beta-subenheter och kan skilja sig i glykosylering och receptorsignaleringsegenskaper. Dessa skillnader gör dem till användbara jämförelsematerial för att studera glykoproteinhormonstruktur och receptoraktivitet.
5000 IE avser den biologiska aktivitet som tilldelats HCG-preparatet, inte 5000 mg eller en annan direkt mätning av proteinmassa. Internationella enheter baseras på en etablerad standard för biologisk aktivitet, så ett IE-värde bör inte omvandlas direkt till ett massvärde utan information om det specifika preparatet och tillämplig referensstandard.
HCG kan karakteriseras med hjälp av analytiska metoder inklusive kromatografi, immunoanalyser och masspektrometri. Identitet, kromatografisk renhet, biologisk aktivitet, glykosylering och förekomsten av relaterade molekylära former representerar olika analytiska frågor, så en enda renhetsprocent ger inte en fullständig karakterisering av ett HCG-preparat.
HCG är ett glykosylerat protein, vilket innebär att kolhydratstrukturer är fästa vid dess alfa- och beta-subenheter. Dessa glykaner bidrar till hormonets molekylära egenskaper, och olika HCG-preparat kan innehålla olika glykoformer. Forskare kan därför beakta glykosylering när de undersöker HCG:s struktur, receptorinteraktioner, biologiska aktivitet eller analytiska skillnader mellan preparat.
Forskare i Europa kan köpa HCG från Crystal Peptides som ett laboratorieforskningsmaterial. HCG levereras i frystorkad form och finns tillgängligt i katalogformaten 5 000 IE och 10 000 IE. Materialet är avsett uteslutande för forskning och utveckling och inte för användning på människor eller djur.
Används endast för in vitro-experiment och får inte: